Zmieniaj pH środowiska. Każdy enzym ma optimum pH, przy którym działa najsprawniej; odchylenie zmienia jego strukturę i obniża aktywność, a skrajne pH denaturuje białko.
Co się właśnie stało?
Odsunęliśmy pH od optimum, a aktywność enzymu spadła. Zależność aktywności od pH ma kształt dzwonu — szczyt przy optimum, spadek po obu stronach.
Krzywa aktywności:
— aktywność A jest maksymalna przy i maleje z każdym odchyleniem. pH_opt — optimum enzymu, σ — szerokość zakresu tolerancji.
Co to znaczy w praktyce?
Zmiana pH zmienia rozkład ładunków w białku i zrywa wiązania podtrzymujące jego kształt. Centrum aktywne przestaje pasować do substratu → mniejsza aktywność. Przy skrajnych pH struktura ulega trwałemu zniszczeniu:
Dlaczego pepsyna działa w żołądku, a nie w jelicie?
Każdy enzym ma inne optimum: pepsyna żołądkowa pracuje przy pH ≈ 2 (silnie kwaśno), a trypsyna jelitowa przy pH ≈ 8 (zasadowo). To samo pH, które aktywuje jeden enzym, wyłącza drugi.
Po co Ci to na maturze:
Wykres aktywność–pH to klasyk zadań: odczytaj optimum, wskaż, że po obu stronach aktywność spada, i powiąż to z denaturacją białka. Chwyt: szczyt = optimum, odejście od szczytu = spadek.
Zapamiętaj: każdy enzym ma optimum pH, a każde odchylenie od niego obniża aktywność — aż do denaturacji przy skrajnych wartościach.
pH, przy którym enzym ma największą aktywność (np. pepsyna ~2, trypsyna ~8).
Zmiana pH zaburza wiązania w białku i kształt centrum aktywnego, aż do denaturacji.
Niewielkie tak; silna denaturacja jest zwykle nieodwracalna.