Wirtualne laboratorium/Biologia/Enzymy/Kinetyka enzymu — Michaelis–Menten i inhibicja

Kinetyka enzymu — Michaelis–Menten i inhibicja

Szybkość reakcji enzymatycznej rośnie ze stężeniem substratu, ale wysyca się — po osiągnięciu Vmax dodawanie substratu już nie pomaga. Opisuje to równanie Michaelisa–Menten. Suwakami zmień [S], Vmax, Km oraz typ inhibitora i zobacz, jak zmienia się krzywa. Km to stężenie substratu przy połowie Vmax — miara powinowactwa enzymu.

Kinetyka enzymu — Michaelis–Menten i inhibicja
Biologia · Enzymy · Kinetyka enzymu (BIO.ENZ)
Stężenie substratu [S][S]3.0 mmol/L
VmaxV_{max} (maks. szybkość)80 j.
KmK_m (stała Michaelisa)6.0 mmol/L
Stężenie inhibitora [I][I]0.0 mmol/L
Typ inhibitora (Ki = 4)
Dodajesz inhibitor kompetycyjny. Co się zmieni?
stężenie [S]
3.0
szybkość v
26.7
Km (app)
6.0
Vmax (app)
80
🎯 Wyzwanie: efekt inhibitora
seria: 0

Dam Ci typ inhibitora (ustawię go na scenie) — wskaż, co się zmienia na krzywej v([S]).

Co się właśnie stało?

Włączyłeś inhibitor kompetycyjny. Krzywa v([S])v([S]) przesunęła się w prawo — enzym potrzebuje teraz więcej substratu, by osiągnąć tę samą szybkość. Ale asymptota VmaxV_{max} została na miejscu: przy bardzo dużym [S][S] reakcja wciąż dobija do maksimum.

Równanie Michaelisa–Menten:

v=Vmax [S]Km+[S]v = \dfrac{V_{max}\,[S]}{K_m + [S]}

To hiperbola wysycenia. VmaxV_{max} — maksymalna szybkość (asymptota, gdy [S]→∞[S]\to\infty). KmK_m — stała Michaelisa: stężenie substratu, przy którym v=12Vmaxv = \tfrac{1}{2}V_{max}.

Km to miara powinowactwa:

Mniejsze KmK_m → enzym osiąga pół szybkości już przy niskim [S][S] → większe powinowactwo do substratu. Większe KmK_m → słabsze powinowactwo.

Inhibicja kompetycyjna:

Inhibitor przypomina substrat i blokuje miejsce aktywne, ale nadmiar substratu go „przegania":

Kmapp=Km(1+[I]Ki),Vmaxapp=VmaxK_m^{app} = K_m\left(1 + \dfrac{[I]}{K_i}\right), \qquad V_{max}^{app} = V_{max}

Rośnie Km, Vmax bez zmian — inhibicję da się pokonać nadmiarem substratu.

Inhibicja niekompetycyjna:

Inhibitor wiąże się poza miejscem aktywnym i psuje katalizę niezależnie od substratu:

Vmaxapp=Vmax1+[I]Ki,Kmapp=KmV_{max}^{app} = \dfrac{V_{max}}{1 + \dfrac{[I]}{K_i}}, \qquad K_m^{app} = K_m

Obniża Vmax, Km bez zmian — nadmiar substratu nie pomoże.

Po co Ci to na maturze:

Wykres v([S])v([S]) z Km i Vmax to klasyka zadań o enzymach. Chwyt: przesunięcie w prawo bez spadku asymptoty = kompetycyjny (↑Km); obniżona asymptota bez ruchu Km = niekompetycyjny (↓Vmax).

Zapamiętaj: Km mierzy powinowactwo (mniejsze = mocniejsze), Vmax to pułap szybkości. Kompetycyjny podnosi Km, niekompetycyjny obniża Vmax.

Model poglądowy · Wirtualne laboratorium NexTutor

Spodobał Ci się eksperyment? Udostępnij go.

Jest darmowy — podeślij znajomym ze szkoły.

Teoria i wzory

Krzywa wysycenia

Szybkość reakcji enzymatycznej rośnie ze stężeniem substratu, ale wysyca się: gdy wszystkie centra aktywne są zajęte, enzym pracuje z maksymalną szybkością VmaxV_{max} i dodawanie substratu już nie pomaga.

Równanie Michaelisa–Menten

v=Vmax [S]Km+[S]v = \dfrac{V_{max}\,[S]}{K_m + [S]}

Stała Michaelisa KmK_m to stężenie substratu, przy którym v=12Vmaxv = \tfrac{1}{2}V_{max}. Mniejsze KmK_m oznacza większe powinowactwo enzymu do substratu.

Inhibicja

  • kompetycyjna — inhibitor konkuruje o centrum aktywne: podnosi KmK_m, VmaxV_{max} bez zmian (można ją pokonać nadmiarem substratu)
  • niekompetycyjna — inhibitor wiąże się poza centrum: obniża VmaxV_{max}, KmK_m bez zmian

Oznaczenia: vv — szybkość reakcji, VmaxV_{max} — szybkość maksymalna, [S][S] — stężenie substratu, KmK_m — stała Michaelisa.

Uczysz? Umieść ten eksperyment na swojej stronie.

Darmowy widget — wklej na stronę szkoły, bloga lub notatki. Linkuje do pełnej wersji.

Uczysz w klasie albo korepetujesz? Prowadź uczniów w NexTutor →

Najczęstsze pytania

›

Co oznacza Km?

Km to stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę Vmax. Mniejsze Km = większe powinowactwo enzymu do substratu.

›

Czym różni się inhibicja kompetycyjna od niekompetycyjnej?

Kompetycyjna podnosi Km (można ją pokonać nadmiarem substratu), Vmax bez zmian. Niekompetycyjna obniża Vmax, a Km pozostaje bez zmian.

›

Dlaczego krzywa się wysyca?

Bo przy wysokim stężeniu substratu wszystkie centra aktywne enzymu są zajęte — enzym pracuje z maksymalną szybkością Vmax.

Teoria (klasa): BIO.1.2.7 → Lekcja maturalna: BIO.M.2.2 → Wzór w tablicach →

Powiązane eksperymenty

Enzym a pH — optimum działania →Enzym i temperatura — dlaczego gorączka jest groźna? →Kofaktory i koenzymy — enzym potrzebuje wsparcia →Specyficzność enzymu — klucz i zamek →