Kinetyka enzymu — Michaelis–Menten i inhibicja

Szybkość reakcji enzymatycznej rośnie ze stężeniem substratu, ale wysyca się — po osiągnięciu Vmax dodawanie substratu już nie pomaga. Opisuje to równanie Michaelisa–Menten. Suwakami zmień [S], Vmax, Km oraz typ inhibitora i zobacz, jak zmienia się krzywa. Km to stężenie substratu przy połowie Vmax — miara powinowactwa enzymu.

Biologia · Enzymy · Kinetyka enzymu (BIO.ENZ)

Stężenie substratu

[S]

3.0 mmol/L

V_{max}

(maks. szybkość)80 j.

K_m

(stała Michaelisa)6.0 mmol/L

Stężenie inhibitora

[I]

0.0 mmol/L

Typ inhibitora (Ki = 4)

Dodajesz inhibitor kompetycyjny. Co się zmieni?

stężenie [S]

3.0

szybkość v

26.7

Km (app)

6.0

Vmax (app)

Co się właśnie stało?

Włączyłeś inhibitor kompetycyjny. Krzywa $v([S])$ przesunęła się w prawo — enzym potrzebuje teraz więcej substratu, by osiągnąć tę samą szybkość. Ale asymptota $V_{max}$ została na miejscu: przy bardzo dużym $[S]$ reakcja wciąż dobija do maksimum.

Równanie Michaelisa–Menten:

v = \dfrac{V_{max}\,[S]}{K_m + [S]}

To hiperbola wysycenia. $V_{max}$ — maksymalna szybkość (asymptota, gdy $[S]\to\infty$ ). $K_m$ — stała Michaelisa: stężenie substratu, przy którym $v = \tfrac{1}{2}V_{max}$ .

Km to miara powinowactwa:

Mniejsze $K_m$ → enzym osiąga pół szybkości już przy niskim $[S]$ → większe powinowactwo do substratu. Większe $K_m$ → słabsze powinowactwo.

Inhibicja kompetycyjna:

Inhibitor przypomina substrat i blokuje miejsce aktywne, ale nadmiar substratu go „przegania":

K_m^{app} = K_m\left(1 + \dfrac{[I]}{K_i}\right), \qquad V_{max}^{app} = V_{max}

Rośnie Km, Vmax bez zmian — inhibicję da się pokonać nadmiarem substratu.

Inhibicja niekompetycyjna:

Inhibitor wiąże się poza miejscem aktywnym i psuje katalizę niezależnie od substratu:

V_{max}^{app} = \dfrac{V_{max}}{1 + \dfrac{[I]}{K_i}}, \qquad K_m^{app} = K_m

Obniża Vmax, Km bez zmian — nadmiar substratu nie pomoże.

Po co Ci to na maturze:

Wykres $v([S])$ z Km i Vmax to klasyka zadań o enzymach. Chwyt: przesunięcie w prawo bez spadku asymptoty = kompetycyjny (↑Km); obniżona asymptota bez ruchu Km = niekompetycyjny (↓Vmax).

Zapamiętaj: Km mierzy powinowactwo (mniejsze = mocniejsze), Vmax to pułap szybkości. Kompetycyjny podnosi Km, niekompetycyjny obniża Vmax.

Model poglądowy · Wirtualne laboratorium NexTutor

Najczęstsze pytania

›

Co oznacza Km?

Km to stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę Vmax. Mniejsze Km = większe powinowactwo enzymu do substratu.

›

Czym różni się inhibicja kompetycyjna od niekompetycyjnej?

Kompetycyjna podnosi Km (można ją pokonać nadmiarem substratu), Vmax bez zmian. Niekompetycyjna obniża Vmax, a Km pozostaje bez zmian.

›

Dlaczego krzywa się wysyca?

Bo przy wysokim stężeniu substratu wszystkie centra aktywne enzymu są zajęte — enzym pracuje z maksymalną szybkością Vmax.

Teoria (klasa): BIO.1.2.7 → Lekcja maturalna: BIO.M.2.2 → Wzór w tablicach →