Karta opisowa (rozszerzenie poza program) — model AlphaFold2 (Hassabis, Jumper, 2020) przewiduje trójwymiarową strukturę białka na podstawie samej sekwencji aminokwasów — problem, nad którym naukowcy bezskutecznie pracowali od lat 70. XX w. To przełom dla biologii strukturalnej i projektowania leków. David Baker poszedł w drugą stronę — projektuje zupełnie nowe białka o zadanych właściwościach, nieistniejące w naturze (Nobel chemia 2024, podzielony między Hassabisa i Jumpera oraz Bakera).
Problem sprzed 50 lat: jak białko „wie", jak się zwinąć?
Białko to łańcuch aminokwasów połączonych w ściśle określonej kolejności (struktura pierwszorzędowa). W komórce łańcuch ten w ułamku sekundy sam zwija się w skomplikowaną, trójwymiarową bryłę (strukturę trzeciorzędową) — tak jak w symulacji powyżej, gdzie rozciągnięty „sznur" aminokwasów zwija się w stabilną spiralę w miarę wzrostu suwaka. Od lat 70. XX w. naukowcy próbowali przewidzieć ten kształt wyłącznie na podstawie sekwencji, ale liczba możliwych sposobów ułożenia łańcucha jest astronomicznie duża — eksperymentalne wyznaczanie struktur (krystalografia rentgenowska, kriomikroskopia elektronowa) jest powolne i kosztowne.
Przełom: AlphaFold2 (2020)
Demis Hassabis i John Jumper (DeepMind) zbudowali sieć neuronową AlphaFold2, która na podstawie samej sekwencji aminokwasów przewiduje trójwymiarową strukturę białka z dokładnością zbliżoną do metod eksperymentalnych. Model uczył się na tysiącach znanych struktur i nauczył się rozpoznawać, które fragmenty sekwencji sąsiadują ze sobą w przestrzeni — nawet jeśli w łańcuchu dzielą je dziesiątki aminokwasów. To radykalnie przyspieszyło biologię strukturalną, projektowanie leków i biotechnologię.
Druga połowa Nobla: białka projektowane od zera
David Baker poszedł „w drugą stronę" — zamiast przewidywać strukturę istniejących białek, projektuje zupełnie nowe białka o zadanych właściwościach, które nie występują w naturze. Takie białka obliczeniowe testuje się już jako potencjalne leki, szczepionki, enzymy przemysłowe, czujniki molekularne i nanomateriały.
Nagroda Nobla z chemii 2024
Nagrodę podzielono: połowę otrzymał David Baker „za projektowanie białek obliczeniowe", a drugą połowę wspólnie Demis Hassabis i John Jumper „za przewidywanie struktury białek" — za stworzenie modelu AlphaFold2.
Po co Ci to na maturze:
To bezpośrednie rozwinięcie tematu białek: sekwencja aminokwasów (struktura I-rzędowa) determinuje sposób zwijania łańcucha (struktura III-rzędowa), a kształt białka determinuje jego funkcję biologiczną (np. enzym pasuje do substratu jak klucz do zamka). AlphaFold to współczesny przykład na to, że znajomość sekwencji pozwala przewidzieć funkcję — dokładnie ta zasada, którą testuje się na maturze z biologii i chemii przy zadaniach o białkach.
Zapamiętaj: struktura I-rzędowa (sekwencja aminokwasów) determinuje strukturę III-rzędową (kształt 3D), a ta — funkcję białka. AlphaFold2 (Hassabis, Jumper) przewiduje ten kształt z sekwencji; Baker projektuje nowe białka od podstaw — Nobel z chemii 2024.
Trójwymiarową strukturę przestrzenną białka na podstawie samej sekwencji aminokwasów.
Bo liczba możliwych sposobów zwinięcia łańcucha aminokwasów jest astronomicznie duża, a naukowcy próbowali to rozwiązać od lat 70. XX w.
Projektowaniem zupełnie nowych białek o zadanych właściwościach, nieistniejących w naturze.
Powiązane eksperymenty